MoBiTec GmbH 22. Juni 2015

Einfache und schnelle Aufreinigung von His-Tag Proteinen

Ni-IDA Säulen für eine einfache und schnelle Aufreinigung von His-Tag Proteinen
• Hervorragend geeignet für die Routine-Aufreinigung von Polyhistidin-markierten Proteinen
• Aufreinigung unter nativen und denaturierenden Bedingungen
• Geeignet für Proteine aus verschiedensten Expressionssystemen z.B. E. coli, Hefe, Insekten- und Säugerzellen
• Hohe maximale Bindekapazität: 90 mg Protein pro Aufreinigungssäule
• Hohe Proteinwiedergewinnung: >80%
• Mehrfach regenerierbar
• Gute Lagerfähigkeit: Im trockenen Zustand bei Raumtemperatur langzeitlagerfähig

MoBiTec Ni-IDA Säulen sind Durchflusschromatographie-Säulen mit einer neuartigen Silica-basierten Matrix. Sie eignen sich hervorragend zur schnellen und routinemäßigen Aufreinigung von rekombinanten Polyhistidin-markierten Proteinen. Mit einer hohen spezifischen Bindekapazität werden Ausbeuten von bis zu 90 mg Protein / Säule erzielt.
Die formstabile Silica-Matrix ist mit Ni2+ Ionen beladen und wirkt nach dem Prinzip der immobilisierten Metall-Ionen Affinitätschromatographie (IMAC). Die Proteinbindung basiert auf Wechselwirkungen zwischen dem Polyhistidin-Tag des Proteins und den immobilisierten Ni2+ Ionen. Als Chelator dient Iminodiessigsäure (kurz: IDA) und ermöglicht eine starke und effiziente Bindung des Polyhistidin-markierten Proteins an die IMAC Matrix.
Die optimierte Ni-IDA Matrix zeichnet sich durch eine verringerte IDA-Liganden-Dichte aus. Durch diese reduzierte IDA-Konzentration werden nicht-spezifische Wechselwirkungen anderer im Zell-Lysat befindlicher Proteine so gut wie völlig unterbunden. Daher kann mit MoBiTec Ni-IDA Säulen besonders reines Protein isoliert werden.
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Die MoBiTec GmbH entwickelt und vertreibt seit über 25 Jahren innovative Produkte im Bereich der Molekular- und Zellbiologie. Zur Erlei... [mehr]